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Structural insights into the molecular basis responsible for the effects of immobilization on the kinetic parameters of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Trypanosoma cruzi and human

Rafael Victório Carvalho Guido Cármen Lúcia Cardoso; Marcela C. de Moraes; Adriano Defini Andricopulo; Quezia B Cass; Glaucius Oliva

Journal of the Brazilian Chemical Society São Paulo v. 21, n. 10, p. 1845-1853, 2010

São Paulo 2010

Localização: FFCLRP - Fac. Fil. Ciên. Let. de R. Preto    (pcd 1851619 Estantes Deslizantes ) e outros locais(Acessar)

  • Título:
    Structural insights into the molecular basis responsible for the effects of immobilization on the kinetic parameters of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Trypanosoma cruzi and human
  • Autor: Rafael Victório Carvalho Guido
  • Cármen Lúcia Cardoso; Marcela C. de Moraes; Adriano Defini Andricopulo; Quezia B Cass; Glaucius Oliva
  • Assuntos: FÁRMACOS (DESENVOLVIMENTO); TRYPANOSOMA CRUZI; ENZIMAS; PLANEJAMENTO DE FÁRMACOS; IMOBILIZAÇÃO; CINÉTICA (PARÂMETROS)
  • É parte de: Journal of the Brazilian Chemical Society São Paulo v. 21, n. 10, p. 1845-1853, 2010
  • Descrição: O desenvolvimento de métodos rápidos e eficazes para a identificação de novas moléculas bioativas é fundamental para o processo de descoberta e planejamento de fármacos. A integração de um sistema de cromatografia liquida de alta eficiência (CLAE), com biorreatores como fase estacionária (IMER) é uma estratégia atrativa e versátil para a triagem de coleções de compostos visando à identificação de novos agentes terapêuticos. Os parâmetros cinéticos da enzima imobilizada gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase (GAPDH) de Trypanosoma cruzi e humana foram determinados (T. cruzi: ‘K IND. M POT. G3P’ = 0.50 mmol ‘ L POT. -1’; ‘K IND. M POT. NAD+” = 0.67 mmol ‘L POT. -1’; humana: ‘K IND. M POT. G3P’ = 3.7 mmol ‘L POT. -1’; ‘K IND. M POT. NAD+’ = 0.75 mmol ‘L POT. -1’) e comparados com aqueles observados em solução (T. cruzi: ‘K IND. M POT. G3P’ = 0.42 mmol ‘L POT. -1’; ‘K IND. M POT. NAD+’ = 0.26 mmol ‘L POT. -1’; humana: ‘K IND. M POT. G3P’ = 0.16 mmol ‘L POT. -1’; ‘K IND. M POT. NAD+” = 0.18 mmol ‘L POT. -1’). Os resultados indicaram uma diminuição na afinidade das enzimas imobilizadas, entretanto, os elementos estruturais necessários para o processo de reconhecimento molecular e atividade biológica permaneceram inalterados, aumentando a estabilidade das enzimas. Além disso, a análise estrutural forneceu dados moleculares importantes envolvidos nos efeitos da imobilização sobre as interações entre ligante e receptor e, consequentemente, sobre a atividade enzimática e parâmetros cinéticos
  • Editor: São Paulo
  • Data de criação/publicação: 2010
  • Formato: p. 1845-1853.
  • Idioma: Inglês
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