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Clonagem, expressão e estudo de 3 co-chaperonas de Leishmania braziliensis

Gomes, Francisco Edvan Rodrigues

Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Instituto de Química de São Carlos 2011-07-13

Acesso online. A biblioteca também possui exemplares impressos.

  • Título:
    Clonagem, expressão e estudo de 3 co-chaperonas de Leishmania braziliensis
  • Autor: Gomes, Francisco Edvan Rodrigues
  • Orientador: Borges, Júlio César
  • Assuntos: Hsp90; Aha1; Chaperonas; Co-Chaperonas; Hsp70; Hsp40; Hsp90; Co-Chaperones; Chaperones
  • Notas: Dissertação (Mestrado)
  • Notas Locais: Edição revisada
  • Descrição: A leishmaniose é uma enfermidade infecciosa causada por várias espécies de parasitas do gênero Leishmania e representa um dos principais problemas de saúde pública nos países subdesenvolvidos. No hospedeiro, a sobrevivência do protozoário causador dessa doença depende de uma classe especial de proteínas, as chaperonas moleculares ou proteínas de choque térmico como também são conhecidas. A função dessas proteínas é auxiliar no processo de enovelamento protéico, no transporte de proteínas entre as membranas e em muitas outras importantes funções celulares. Neste processo, as chaperonas moleculares são auxiliadas pelas suas co-chaperonas que desempenham função de destaque. Dentre as principais famílias de chaperonas moleculares temos as Hsp70 e as Hsp90 com suas respectivas co-chaperonas, as Hsp40 e a Aha1. O presente trabalho pretendeu inicialmente expressar e purificar as co-chaperonas moleculares Hsp40I e Hsp40II de L. braziliensis para realizar estudos de caracterização estrutural por meio das técnicas de dicroísmo circular e fluorescência. Contudo, a insolubilidade dessas proteínas, que pode ter sido causada pela presença de mutações nas sequências de DNA, motivou a caracterização de outra co-chaperona, a Aha1 de L. braziliensis (LbAha1). A LbAha1 foi expressa no sobrenadante celular e purificada por três etapas cromatográficas (troca aniônica, afinidade por íons cálcio e gel filtração). A análise da sequência de aminoácidos dessa proteína mostra que ela possui 9 resíduos de triptofano distribuídos nos dois domínios característicos da LbAha1. Estudos de desnaturação química por uréia, monitorados pelas técnicas de dicroísmo circular e fluorescência, mostram que os dois domínios da LbAha1 apresentam estabilidades diferentes. Os estudos estruturais realizados permitiram identificar as transições com o respectivo domínio.
  • DOI: 10.11606/D.75.2011.tde-16092011-160310
  • Editor: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Instituto de Química de São Carlos
  • Data de criação/publicação: 2011-07-13
  • Formato: Adobe PDF
  • Idioma: Português
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