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Análise de hidrolisados de proteína de uso cosmetológico por eletroforese capilar

Fujiya, Neide Mitsue

Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Instituto de Química 2001-05-14

Acesso online. A biblioteca também possui exemplares impressos.

  • Título:
    Análise de hidrolisados de proteína de uso cosmetológico por eletroforese capilar
  • Autor: Fujiya, Neide Mitsue
  • Orientador: Tavares, Marina Franco Maggi
  • Assuntos: Química Analítica; Aminoácidos; Método Eletroquímico; Cosmetologia; Hidrolisados De Proteína; Eletroforese Capilar; Protein Hydrolysates; Electrochemical Method; Cosmetology; Capillary Electrophoresis; Analytical Chemistry; Amino Acids
  • Notas: Dissertação (Mestrado)
  • Descrição: As proteínas têm sido objeto de extenso estudo e um dos passos mais importantes que se obteve industrialmente nas últimas décadas foi a produção de proteínas hidrolisadas, viabilizando sua aplicação em uma gama de produtos cosméticos e alimentícios. Os hidrolisados de proteína são incorporados em formulações destinadas aos cuidados de cabelo e pele, possuindo facilidade de penetração na cutícula dos cabelos proporcionando brilho, hidratação e condicionamento. Também são incluídos em cremes e loções para o corpo, possuindo propriedades amaciantes, hidratantes e de proteção à pele. Neste trabalho, a técnica de eletroforese capilar foi utilizada para a obtenção do perfil eletroforético de diversos hidrolisados, a saber, de soja, leite, seda, queratina, pele de animal bovino, incluindo proteína de origem marinha, variando-se condições analíticas e instrumentais. Os hidrolisados apresentaram um perfil pouco resolvido e uma investigação com extração em fase sólida foi realizada, proporcionando um fracionamento de peptídeos e, posteriormente um perfil eletroforético com maior resolução. O método de Kjeldhal foi empregado para a determinação de proteínas totais dos diversos hidrolisados de proteína estudados. Duas metodologias para a obtenção das massas molares dos hidrolisados de proteína foram implementadas, utilizando a eletroforese capilar em gel. Um dos métodos empregou o polímero linear de acrilamida para a separação de padrões de proteína na faixa de 14 a 94 kDa. Outro método desenvolvido utilizou dextran (com massa molar de 2.000.000), como rede polimérica, para a separação de padrões de proteína entre 2.512 a 16.949 Da e de 14 a 67 kDa. Os hidrolisados de proteína estudados apresentaram massa molar na faixa de 10-70 kDa. O método com detecção indireta foi desenvolvido para a separação de uma mistura de 20 aminoácidos, sendo que dezesseis aminoácidos foram efetivamente separados em dois métodos distintos. A metodologia estudada foi aplicada para a identificação dos aminoácidos dos hidrolisados de proteína (QUERATAN, SILKION, LACTOSOL, PROSOJA, PROMARIN e PROTEINAN). A quantificação dos aminoácidos foi realizada para o hidrolisado de queratina (QUERATAN), apresentando concentrações na faixa de mgL-1.
  • DOI: 10.11606/D.46.2019.tde-23012019-093351
  • Editor: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Instituto de Química
  • Data de criação/publicação: 2001-05-14
  • Formato: Adobe PDF
  • Idioma: Português
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