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The Use of a Resin Bound Monoclonal Antibody in the Purification of Various Components in Anthrax Vaccines
Burnett,Joseph W ; Calton,Gary J
1985
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Título:
The Use of a Resin Bound Monoclonal Antibody in the Purification of Various Components in Anthrax Vaccines
Autor:
Burnett,Joseph W
;
Calton,Gary J
Assuntos:
ABSORPTION
;
ANTHRAX
;
ANTIBODIES
;
AS871
;
BUFFERS
;
CHROMATOGRAPHY
;
CYCLES
;
DISSOCIATION
;
FREEZING
;
IMMUNOLOGY
;
LETHALITY
;
MIGRATION
;
PE62770A
;
PH FACTOR
;
Pharmacology
;
POLYMERS
;
PURIFICATION
;
REVERSIBLE
;
SODIUM
;
THAWING
;
THIOCYANATES
;
VACCINES
;
WU352
Notas:
DTIC AND NTIS
Descrição:
Lethal factor from B. anthracis (Vollum 1B strain) has been purified 1130 fold by immunosorbent chromatography using a mouse anti-lethal factor monoclonal antibody Sepharose-4B column. The antibody and was eluted with buffer containing 4 M NaSCN with 77% recovery of the immunological activity. Pre-elution with 4 M NaCl was found to be effective in eluting non-biospecifically bound proteins. Migration of lethal factor in SDS-polyacrylamide gel electrophoresis indicated a single component with a molecular weight of 82,000. The effect of a number of dissociation buffers on the antigen-antibody complex has been investigated. Sodium thiocyanate (4M) in 0.05 M sodium phosphate buffer, pH 7, was the most effective eluting solution causing complete dissociation of the antigen-antibody complex while 4 M NaI and 4 M NaCl caused 93% and 15% dissociation respectively. The antigen-antibody complex was found to undergo a reversible dissociation at moderately high pH values. The ionizable group (s) responsible for this dissociation exhibited a pK sub a value of 9.90. Purified lethal factor exhibited a significant decrease in immunological activity upon freeze-thawing with 52% loss in potency observed after three freeze-thaw cycles.
Data de criação/publicação:
1985
Idioma:
Inglês
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