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DISSOCIATION AND UNFOLDING OF PI-CLASS GLUTATHIONE TRANSFERASE - EVIDENCE FOR A MONOMERIC INACTIVE INTERMEDIATE
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DISSOCIATION AND UNFOLDING OF PI-CLASS GLUTATHIONE TRANSFERASE - EVIDENCE FOR A MONOMERIC INACTIVE INTERMEDIATE

ACETO, A ; CACCURI, AM ; SACCHETTA, P ; BUCCIARELLI, T ; DRAGANI, B ; ROSATO, N ; FEDERICI, G ; DIILIO, C

Biochemical journal, 1992-07, Vol.285 (1), p.241-245 [Periódico revisado por pares]

LONDON: PORTLAND PRESS

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2
Glutathione transferases in human nasal mucosa
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Glutathione transferases in human nasal mucosa

Aceto, A ; Di Ilio, C ; Angelucci, S ; Longo, V ; Gervasi, P G ; Federici, G

Archives of toxicology, 1989-01, Vol.63 (6), p.427-431 [Periódico revisado por pares]

Germany

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3
Characterization of glutathione transferase from Gammarus italicus
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Characterization of glutathione transferase from Gammarus italicus

Aceto, A. ; Di Ilio, C. ; Bucciarelli, T. ; Pantani, C. ; Dell'Agata, M. ; Pannunzio, G. ; Federici, G.

Comparative biochemistry and physiology. B, Comparative biochemistry, 1991, Vol.99 (3), p.523-527

New York, NY: Elsevier Inc

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4
Purification and characterization of the major glutathione transferase from adult toad (Bufo bufo) liver
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Purification and characterization of the major glutathione transferase from adult toad (Bufo bufo) liver

ACETO, A ; DRAGANI, B ; BUCCIARELLI, T ; SACCHETTA, P ; MARTINI, F ; ANGELUCCI, S ; AMICARELLI ; MIRANDA, M ; DI ILIO, C

Biochemical journal, 1993-01, Vol.289 (2), p.417-422 [Periódico revisado por pares]

Colchester: Portland Press

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5
Identification of an N-capping box that affects the alpha 6-helix propensity in glutathione S-transferase superfamily proteins: a role for an invariant aspartic residue
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Identification of an N-capping box that affects the alpha 6-helix propensity in glutathione S-transferase superfamily proteins: a role for an invariant aspartic residue

Aceto, A ; Dragani, B ; Melino, S ; Allocati, N ; Masulli, M ; Di Ilio, C ; Petruzzelli, R

Biochemical journal, 1997-02, Vol.322 ( Pt 1) (Pt 1), p.229-234 [Periódico revisado por pares]

England

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6
Structural and Functional Properties of the 34-kDa Fragment Produced by the N-Terminal Chymotryptic Cleavage of Glutathione Transferase P1-1
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Structural and Functional Properties of the 34-kDa Fragment Produced by the N-Terminal Chymotryptic Cleavage of Glutathione Transferase P1-1

Aceto, A. ; Sacchetta, P. ; Bucciarelli, T. ; Dragani, B. ; Angelucci, S. ; Radatti, G.L. ; Diilio, C.

Archives of biochemistry and biophysics, 1995-02, Vol.316 (2), p.873-878 [Periódico revisado por pares]

United States: Elsevier Inc

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7
Glutathione transferase isoenzymes in olfactory and respiratory epithelium of cattle
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Glutathione transferase isoenzymes in olfactory and respiratory epithelium of cattle

Aceto, A ; Sacchetta, P ; Dragani, B ; Bucciarelli, T ; Angelucci, S ; Longo, V ; Gervasi, G.P ; Martini, F ; Ilio, C. di

Biochemical Pharmacology (United Kingdom), 1994, Vol.46 (12)

Sem texto completo

8
Developmental Aspects of Detoxifying Enzymes in Fish (Salmo Iridaeus)
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Developmental Aspects of Detoxifying Enzymes in Fish (Salmo Iridaeus)

Aceto, Antonio ; Amicarelli, Fernanda ; Sacchetta, Paolo ; Dragani, Beatrice ; Bucciarelli, Tonino ; Masciocco, Loredana ; Miranda, Michele ; Ilio, Carmine Di

Free radical research, 1994-01, Vol.21 (5), p.285-294 [Periódico revisado por pares]

England: Informa UK Ltd

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9
Glutathione transferase isoenzymes from human testis
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Glutathione transferase isoenzymes from human testis

Aceto, Antonio ; Di Ilio, Carmine ; Angelucci, Stefania ; Felaco, Mario ; Federici, Giorgio

Biochemical pharmacology, 1989-11, Vol.38 (21), p.3653-3660 [Periódico revisado por pares]

New York, NY: Elsevier Inc

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10
Glutathione-related enzyme activities in testis of patients with malignant diseases
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Artigo
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Glutathione-related enzyme activities in testis of patients with malignant diseases

Aceto, Antonio ; Di Ilio, Carmine ; Angelucci, Stefania ; Tenaglia, Raffaele ; Zezza, Andrea ; Caccuri, Anna Maria ; Federici, Giorgio

Clinica chimica acta, 1989-07, Vol.183 (1), p.83-86 [Periódico revisado por pares]

Netherlands: Elsevier B.V

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