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Structure, Function and Regulation of the Hsp90 Machinery
Structure, Function and Regulation of the Hsp90 Machinery
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Structure, Function and Regulation of the Hsp90 Machinery

Li, Jing ; Buchner, Johannes

Biomedical Journal, 2013-05, Vol.36 (3), p.106-117 [Periódico revisado por pares]

United States: Medknow Publications Pvt Ltd

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Phosphorylation of the Na +,K +-ATPase and the H +,K +-ATPase
Phosphorylation of the Na +,K +-ATPase and the H +,K +-ATPase
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Phosphorylation of the Na +,K +-ATPase and the H +,K +-ATPase

Poulsen, Hanne ; Morth, Preben ; Egebjerg, Jan ; Nissen, Poul

FEBS letters, 2010-06, Vol.584 (12), p.2589-2595 [Periódico revisado por pares]

England: Elsevier B.V

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Breaking up and making up: The secret life of the vacuolar H+‐ATPase
Breaking up and making up: The secret life of the vacuolar H+‐ATPase
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Breaking up and making up: The secret life of the vacuolar H+‐ATPase

Oot, Rebecca A. ; Couoh‐Cardel, Sergio ; Sharma, Stuti ; Stam, Nicholas J. ; Wilkens, Stephan

Protein science, 2017-05, Vol.26 (5), p.896-909 [Periódico revisado por pares]

United States: Wiley Subscription Services, Inc

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Crosstalk among Calcium ATPases: PMCA, SERCA and SPCA in Mental Diseases
Crosstalk among Calcium ATPases: PMCA, SERCA and SPCA in Mental Diseases
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Crosstalk among Calcium ATPases: PMCA, SERCA and SPCA in Mental Diseases

Boczek, Tomasz ; Sobolczyk, Marta ; Mackiewicz, Joanna ; Lisek, Malwina ; Ferenc, Bozena ; Guo, Feng ; Zylinska, Ludmila

International journal of molecular sciences, 2021-03, Vol.22 (6), p.2785 [Periódico revisado por pares]

Switzerland: MDPI AG

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General and specific lipid–protein interactions in Na,K-ATPase
General and specific lipid–protein interactions in Na,K-ATPase
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General and specific lipid–protein interactions in Na,K-ATPase

Cornelius, F. ; Habeck, M. ; Kanai, R. ; Toyoshima, C. ; Karlish, S.J.D.

Biochimica et biophysica acta, 2015-09, Vol.1848 (9), p.1729-1743 [Periódico revisado por pares]

Netherlands: Elsevier B.V

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Cationic nanocarriers induce cell necrosis through impairment of Na^＋/K^＋-ATPase and cause subsequent inflammatory response
Cationic nanocarriers induce cell necrosis through impairment of Na^＋/K^＋-ATPase and cause subsequent inflammatory response
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Cationic nanocarriers induce cell necrosis through impairment of Na^＋/K^＋-ATPase and cause subsequent inflammatory response

Wei, Xiawei ; Shao, Bin ; He, Zhiyao ; Ye, Tinghong ; Luo, Min ; Sang, Yaxiong ; Liang, Xiao ; Wang, Wei ; Luo, Shuntao ; Yang, Shengyong ; Zhang, Shuang ; Gong, Changyang ; Gou, Maling ; Deng, Hongxing ; Zhao, Yinglan ; Yang, Hanshuo ; Deng, Senyi ; Zhao, Chengjian ; Yang, Li ; Qian, Zhiyong ; Li, Jiong ; Sun, Xun ; Han, Jiahuai ; Jiang, Chengyu ; Wu, Min ; Zhang, Zhirong

Cell research, 2015-02, Vol.25 (2), p.237-253 [Periódico revisado por pares]

England: Nature Publishing Group

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Oligomycin frames a common drug-binding site in the ATP synthase
Oligomycin frames a common drug-binding site in the ATP synthase
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Oligomycin frames a common drug-binding site in the ATP synthase

Symersky, Jindrich ; Osowski, Daniel ; Walters, D. Eric ; Mueller, David M

Proceedings of the National Academy of Sciences - PNAS, 2012-08, Vol.109 (35), p.13961-13965 [Periódico revisado por pares]

United States: National Academy of Sciences

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Phosphatidylserine flipping by the P4-ATPase ATP8A2 is electrogenic
Phosphatidylserine flipping by the P4-ATPase ATP8A2 is electrogenic
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Phosphatidylserine flipping by the P4-ATPase ATP8A2 is electrogenic

Tadini-Buoninsegni, Francesco ; Mikkelsen, Stine A. ; Mogensen, Louise S. ; Molday, Robert S. ; Andersen, Jens Peter

Proceedings of the National Academy of Sciences - PNAS, 2019-08, Vol.116 (33), p.16332-16337 [Periódico revisado por pares]

United States: National Academy of Sciences

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9
Mutations in the X-linked ATP6AP2 cause a glycosylation disorder with autophagic defects
Mutations in the X-linked ATP6AP2 cause a glycosylation disorder with autophagic defects
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Mutations in the X-linked ATP6AP2 cause a glycosylation disorder with autophagic defects

Rujano, Maria A ; Cannata Serio, Magda ; Panasyuk, Ganna ; Péanne, Romain ; Reunert, Janine ; Rymen, Daisy ; Hauser, Virginie ; Park, Julien H ; Freisinger, Peter ; Souche, Erika ; Guida, Maria Clara ; Maier, Esther M ; Wada, Yoshinao ; Jäger, Stefanie ; Krogan, Nevan J ; Kretz, Oliver ; Nobre, Susana ; Garcia, Paula ; Quelhas, Dulce ; Bird, Thomas D ; Raskind, Wendy H ; Schwake, Michael ; Duvet, Sandrine ; Foulquier, Francois ; Matthijs, Gert ; Marquardt, Thorsten ; Simons, Matias

The Journal of experimental medicine, 2017-12, Vol.214 (12), p.3707-3729 [Periódico revisado por pares]

United States: Rockefeller University Press

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10
ATP1A1-linked diseases require a malfunctioning protein product from one allele
ATP1A1-linked diseases require a malfunctioning protein product from one allele
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ATP1A1-linked diseases require a malfunctioning protein product from one allele

Spontarelli, Kerri ; Young, Victoria C. ; Sweazey, Ryan ; Padro, Alexandria ; Lee, Jeannie ; Bueso, Tulio ; Hernandez, Roberto M. ; Kim, Jongyeol ; Katz, Alexander ; Rossignol, Francis ; Turner, Clesson ; Wilczewski, Caralynn M. ; Maxwell, George L. ; Holmgren, Miguel ; Bailoo, Jeremy D. ; Yano, Sho T. ; Artigas, Pablo

Biochimica et biophysica acta. Molecular cell research, 2024-01, Vol.1871 (1), p.119572-119572, Article 119572 [Periódico revisado por pares]

Netherlands: Elsevier B.V

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