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Structure and energetics of ligand binding to proteins: Escherichia coli dihydrofolate reductase-trimethoprim, a drug-receptor system
Structure and energetics of ligand binding to proteins: Escherichia coli dihydrofolate reductase-trimethoprim, a drug-receptor system
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Structure and energetics of ligand binding to proteins: Escherichia coli dihydrofolate reductase-trimethoprim, a drug-receptor system

Dauber-Osguthorpe, Pnina ; Roberts, Victoria A. ; Osguthorpe, David J. ; Wolff, Jon ; Genest, Moniqe ; Hagler, Arnold T.

Proteins, structure, function, and bioinformatics, 1988, Vol.4 (1), p.31-47 [Periódico revisado por pares]

Hoboken: Wiley Subscription Services, Inc., A Wiley Company

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2
UV-B EFFECTS ON TERRESTRIAL PLANTS
UV-B EFFECTS ON TERRESTRIAL PLANTS
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UV-B EFFECTS ON TERRESTRIAL PLANTS

Tevini, Manfred ; Teramura, Alan H.

Photochemistry and photobiology, 1989-10, Vol.50 (4), p.479-487 [Periódico revisado por pares]

Oxford, UK: Blackwell Publishing Ltd

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3
Calculation of the total electrostatic energy of a macromolecular system: Solvation energies, binding energies, and conformational analysis
Calculation of the total electrostatic energy of a macromolecular system: Solvation energies, binding energies, and conformational analysis
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Calculation of the total electrostatic energy of a macromolecular system: Solvation energies, binding energies, and conformational analysis

Gilson, Michael K. ; Honig, Barry

Proteins, structure, function, and bioinformatics, 1988, Vol.4 (1), p.7-18 [Periódico revisado por pares]

Hoboken: Wiley Subscription Services, Inc., A Wiley Company

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4
The molten globule state as a clue for understanding the folding and cooperativity of globular-protein structure
The molten globule state as a clue for understanding the folding and cooperativity of globular-protein structure
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The molten globule state as a clue for understanding the folding and cooperativity of globular-protein structure

Kuwajima, Kunihiro

Proteins, structure, function, and bioinformatics, 1989, Vol.6 (2), p.87-103 [Periódico revisado por pares]

Hoboken: Wiley Subscription Services, Inc., A Wiley Company

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5
Polar hydrogen positions in proteins: Empirical energy placement and neutron diffraction comparison
Polar hydrogen positions in proteins: Empirical energy placement and neutron diffraction comparison
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Polar hydrogen positions in proteins: Empirical energy placement and neutron diffraction comparison

Brünger, Axel T. ; Karplus, Martin

Proteins, structure, function, and bioinformatics, 1988, Vol.4 (2), p.148-156 [Periódico revisado por pares]

Hoboken: Wiley Subscription Services, Inc., A Wiley Company

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6
Treatment of electrostatic effects in macromolecular modeling
Treatment of electrostatic effects in macromolecular modeling
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Treatment of electrostatic effects in macromolecular modeling

Harvey, Stephen C.

Proteins, structure, function, and bioinformatics, 1989, Vol.5 (1), p.78-92 [Periódico revisado por pares]

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7
The crystal structure of the ternary complex of staphylococcal nuclease, Ca 2+ and the inhibitor pdTp, refined at 1.65 Å
The crystal structure of the ternary complex of staphylococcal nuclease, Ca 2+ and the inhibitor pdTp, refined at 1.65 Å
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The crystal structure of the ternary complex of staphylococcal nuclease, Ca 2+ and the inhibitor pdTp, refined at 1.65 Å

Loll, Patrick J. ; Lattman, Eaton E.

Proteins, structure, function, and bioinformatics, 1989-01, Vol.5 (3), p.183-201 [Periódico revisado por pares]

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8
Membrane-mediated cytotoxicity: From biophysics to medicine
Membrane-mediated cytotoxicity: From biophysics to medicine
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Membrane-mediated cytotoxicity: From biophysics to medicine

Bashford, Lindsay ; Knox, Peter

BioEssays, 1986-09, Vol.5 (3), p.134-135 [Periódico revisado por pares]

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9
The effects of truncating long-range forces on protein dynamics
The effects of truncating long-range forces on protein dynamics
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The effects of truncating long-range forces on protein dynamics

Loncharich, Richard J ; Brooks, Bernard R

Proteins, structure, function, and bioinformatics, 1989, Vol.6 (1), p.32-45 [Periódico revisado por pares]

Hoboken: Wiley Subscription Services, Inc., A Wiley Company

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10
Refined structure of human carbonic anhydrase II at 2.0 Å resolution
Refined structure of human carbonic anhydrase II at 2.0 Å resolution
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Refined structure of human carbonic anhydrase II at 2.0 Å resolution

Eriksson, A. Elisabeth ; Jones, T. Alwyn ; Liljas, Anders

Proteins, structure, function, and bioinformatics, 1988, Vol.4 (4), p.274-282 [Periódico revisado por pares]

Hoboken: Wiley Subscription Services, Inc., A Wiley Company

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