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Structural Insights into α-Synuclein Fibril Polymorphism: Effects of Parkinson's Disease-Related C-Terminal Truncations
Structural Insights into α-Synuclein Fibril Polymorphism: Effects of Parkinson's Disease-Related C-Terminal Truncations
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Structural Insights into α-Synuclein Fibril Polymorphism: Effects of Parkinson's Disease-Related C-Terminal Truncations

Ni, Xiaodan ; McGlinchey, Ryan P. ; Jiang, Jiansen ; Lee, Jennifer C.

Journal of molecular biology, 2019-09, Vol.431 (19), p.3913-3919 [Periódico revisado por pares]

England: Elsevier Ltd

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Intrinsic Turn‐On Response of Thioflavin T in Complexes
Intrinsic Turn‐On Response of Thioflavin T in Complexes
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Intrinsic Turn‐On Response of Thioflavin T in Complexes

Kung, Jocky C. K. ; Vurgun, Nesrin ; Chen, JoAnn C. ; Nitz, Mark ; Jockusch, Rebecca A.

Chemistry : a European journal, 2020-03, Vol.26 (16), p.3479-3483 [Periódico revisado por pares]

Germany: Wiley Subscription Services, Inc

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3
Comparative negation of amphiphile production using nutrition factors: Amyloids versus biosurfactants
Comparative negation of amphiphile production using nutrition factors: Amyloids versus biosurfactants
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Comparative negation of amphiphile production using nutrition factors: Amyloids versus biosurfactants

Master, Nishita G. ; Markande, Anoop R. ; Patel, Janki K.

International journal of biological macromolecules, 2024-04, Vol.265 (Pt 2), p.130909-130909, Article 130909 [Periódico revisado por pares]

Netherlands: Elsevier B.V

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ThT 101: a primer on the use of thioflavin T to investigate amyloid formation
ThT 101: a primer on the use of thioflavin T to investigate amyloid formation
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ThT 101: a primer on the use of thioflavin T to investigate amyloid formation

Gade Malmos, Kirsten ; Blancas-Mejia, Luis M. ; Weber, Benedikt ; Buchner, Johannes ; Ramirez-Alvarado, Marina ; Naiki, Hironobu ; Otzen, Daniel

Amyloid, 2017-01, Vol.24 (1), p.1-16 [Periódico revisado por pares]

England: Taylor & Francis

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Biophysical Studies of LLPS and Aggregation of TDP-43 LCD
Biophysical Studies of LLPS and Aggregation of TDP-43 LCD
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Biophysical Studies of LLPS and Aggregation of TDP-43 LCD

Babinchak, W. Michael ; Surewicz, Witold K. Cieplak, Andrzej Stanisław

Methods in molecular biology (Clifton, N.J.), 2023, Vol.2551, p.497-513

New York, NY: Springer US

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Mutational analysis implicates the amyloid fibril as the toxic entity in Huntington's disease
Mutational analysis implicates the amyloid fibril as the toxic entity in Huntington's disease
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Mutational analysis implicates the amyloid fibril as the toxic entity in Huntington's disease

Drombosky, Kenneth W. ; Rode, Sascha ; Kodali, Ravi ; Jacob, Tija C. ; Palladino, Michael J. ; Wetzel, Ronald

Neurobiology of disease, 2018-12, Vol.120, p.126-138 [Periódico revisado por pares]

United States: Elsevier Inc

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Mechanistic insight into inhibition of amyloid fibrillation of human serum albumin by Vildagliptin
Mechanistic insight into inhibition of amyloid fibrillation of human serum albumin by Vildagliptin
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Mechanistic insight into inhibition of amyloid fibrillation of human serum albumin by Vildagliptin

Malik, Sadia ; Zaidi, Nida ; Siddiqi, Mohammad Khursheed ; Majid, Nabeela ; Masroor, Aiman ; Salam, Samreen ; Khan, Rizwan H.

Colloids and surfaces, B, Biointerfaces, 2022-08, Vol.216, p.112563-112563, Article 112563 [Periódico revisado por pares]

Netherlands: Elsevier B.V

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Hydrothermal Treatments Cause Wheat Gluten-Derived Peptides to Form Amyloid-like Fibrils
Hydrothermal Treatments Cause Wheat Gluten-Derived Peptides to Form Amyloid-like Fibrils
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Hydrothermal Treatments Cause Wheat Gluten-Derived Peptides to Form Amyloid-like Fibrils

Lambrecht, Marlies A ; Monge-Morera, Margarita ; Godefroidt, Thibault ; Vluymans, Nele ; Deleu, Lomme J ; Goos, Peter ; Schymkowitz, Joost ; Rousseau, Frederic ; Delcour, Jan A

Journal of agricultural and food chemistry, 2021-02, Vol.69 (6), p.1963-1974 [Periódico revisado por pares]

United States: American Chemical Society

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thioflavin T fluorescence assay for amyloid fibril detection can be biased by the presence of exogenous compounds
thioflavin T fluorescence assay for amyloid fibril detection can be biased by the presence of exogenous compounds
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thioflavin T fluorescence assay for amyloid fibril detection can be biased by the presence of exogenous compounds

Hudson, Sean A ; Ecroyd, Heath ; Kee, Tak W ; Carver, John A

The FEBS journal, 2009-10, Vol.276 (20), p.5960-5972 [Periódico revisado por pares]

Oxford, UK: Oxford, UK : Blackwell Publishing Ltd

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The dye SYPRO orange binds to amylin amyloid fibrils but not pre‐fibrillar intermediates
The dye SYPRO orange binds to amylin amyloid fibrils but not pre‐fibrillar intermediates
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The dye SYPRO orange binds to amylin amyloid fibrils but not pre‐fibrillar intermediates

Wong, Amy G. ; Raleigh, Daniel P.

Protein science, 2016-10, Vol.25 (10), p.1834-1840 [Periódico revisado por pares]

United States: Wiley Subscription Services, Inc

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