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Phase separation by ssDNA binding protein controlled via protein–protein and protein–DNA interactions
Phase separation by ssDNA binding protein controlled via protein–protein and protein–DNA interactions
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Phase separation by ssDNA binding protein controlled via protein–protein and protein–DNA interactions

Harami, Gábor M. ; Kovács, Zoltán J. ; Pancsa, Rita ; Pálinkás, János ; Baráth, Veronika ; Tárnok, Krisztián ; Málnási-Csizmadia, András ; Kovács, Mihály

Proceedings of the National Academy of Sciences - PNAS, 2020-10, Vol.117 (42), p.26206-26217 [Periódico revisado por pares]

United States: National Academy of Sciences

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2
DNA damage detection in nucleosomes involves DNA register shifting
DNA damage detection in nucleosomes involves DNA register shifting
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DNA damage detection in nucleosomes involves DNA register shifting

Matsumoto, Syota ; Cavadini, Simone ; Bunker, Richard D ; Grand, Ralph S ; Potenza, Alessandro ; Rabl, Julius ; Yamamoto, Junpei ; Schenk, Andreas D ; Schübeler, Dirk ; Iwai, Shigenori ; Sugasawa, Kaoru ; Kurumizaka, Hitoshi ; Thomä, Nicolas H

Nature (London), 2019-07, Vol.571 (7763), p.79-84 [Periódico revisado por pares]

England: Nature Publishing Group

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3
Structure of pathological TDP-43 filaments from ALS with FTLD
Structure of pathological TDP-43 filaments from ALS with FTLD
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Structure of pathological TDP-43 filaments from ALS with FTLD

Arseni, Diana ; Hasegawa, Masato ; Murzin, Alexey G ; Kametani, Fuyuki ; Arai, Makoto ; Yoshida, Mari ; Ryskeldi-Falcon, Benjamin

Nature (London), 2022-01, Vol.601 (7891), p.139-143 [Periódico revisado por pares]

England: Nature Publishing Group

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4
The role of liquid–liquid phase separation in aggregation of the TDP-43 low-complexity domain
The role of liquid–liquid phase separation in aggregation of the TDP-43 low-complexity domain
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The role of liquid–liquid phase separation in aggregation of the TDP-43 low-complexity domain

Babinchak, W. Michael ; Haider, Raza ; Dumm, Benjamin K. ; Sarkar, Prottusha ; Surewicz, Krystyna ; Choi, Jin-Kyu ; Surewicz, Witold K.

The Journal of biological chemistry, 2019-04, Vol.294 (16), p.6306-6317 [Periódico revisado por pares]

United States: Elsevier Inc

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5
Structural basis for DNMT3A-mediated de novo DNA methylation
Structural basis for DNMT3A-mediated de novo DNA methylation
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Structural basis for DNMT3A-mediated de novo DNA methylation

Zhang, Zhi-Min ; Lu, Rui ; Wang, Pengcheng ; Yu, Yang ; Chen, Dongliang ; Gao, Linfeng ; Liu, Shuo ; Ji, Debin ; Rothbart, Scott B ; Wang, Yinsheng ; Wang, Gang Greg ; Song, Jikui

Nature (London), 2018-02, Vol.554 (7692), p.387-391 [Periódico revisado por pares]

England: Nature Publishing Group

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6
DRNApred, fast sequence-based method that accurately predicts and discriminates DNA- and RNA-binding residues
DRNApred, fast sequence-based method that accurately predicts and discriminates DNA- and RNA-binding residues
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DRNApred, fast sequence-based method that accurately predicts and discriminates DNA- and RNA-binding residues

Yan, Jing ; Kurgan, Lukasz

Nucleic acids research, 2017-06, Vol.45 (10), p.e84-e84 [Periódico revisado por pares]

England: Oxford University Press

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7
High-fidelity CRISPR-Cas9 nucleases with no detectable genome-wide off-target effects
High-fidelity CRISPR-Cas9 nucleases with no detectable genome-wide off-target effects
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High-fidelity CRISPR-Cas9 nucleases with no detectable genome-wide off-target effects

Kleinstiver, Benjamin P ; Pattanayak, Vikram ; Prew, Michelle S ; Tsai, Shengdar Q ; Nguyen, Nhu T ; Zheng, Zongli ; Joung, J Keith

Nature (London), 2016-01, Vol.529 (7587), p.490-495 [Periódico revisado por pares]

England: Nature Publishing Group

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8
Motor neuron disease-associated loss of nuclear TDP-43 is linked to DNA double-strand break repair defects
Motor neuron disease-associated loss of nuclear TDP-43 is linked to DNA double-strand break repair defects
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Motor neuron disease-associated loss of nuclear TDP-43 is linked to DNA double-strand break repair defects

Mitra, Joy ; Guerrero, Erika N. ; Hegde, Pavana M. ; Liachko, Nicole F. ; Wang, Haibo ; Vasquez, Velmarini ; Gao, Junling ; Pandey, Arvind ; Taylor, J. Paul ; Kraemer, Brian C. ; Wu, Ping ; Boldogh, Istvan ; Garruto, Ralph M. ; Mitra, Sankar ; Rao, K. S. ; Hegde, Muralidhar L.

Proceedings of the National Academy of Sciences - PNAS, 2019-03, Vol.116 (10), p.4696-4705 [Periódico revisado por pares]

United States: National Academy of Sciences

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9
Necroptosis microenvironment directs lineage commitment in liver cancer
Necroptosis microenvironment directs lineage commitment in liver cancer
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Necroptosis microenvironment directs lineage commitment in liver cancer

Seehawer, Marco ; Heinzmann, Florian ; D'Artista, Luana ; Harbig, Jule ; Roux, Pierre-François ; Hoenicke, Lisa ; Dang, Hien ; Klotz, Sabrina ; Robinson, Lucas ; Doré, Grégory ; Rozenblum, Nir ; Kang, Tae-Won ; Chawla, Rishabh ; Buch, Thorsten ; Vucur, Mihael ; Roth, Mareike ; Zuber, Johannes ; Luedde, Tom ; Sipos, Bence ; Longerich, Thomas ; Heikenwälder, Mathias ; Wang, Xin Wei ; Bischof, Oliver ; Zender, Lars

Nature (London), 2018-10, Vol.562 (7725), p.69-75 [Periódico revisado por pares]

England: Nature Publishing Group

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Modulation of TET2 expression and 5-methylcytosine oxidation by the CXXC domain protein IDAX
Modulation of TET2 expression and 5-methylcytosine oxidation by the CXXC domain protein IDAX
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Modulation of TET2 expression and 5-methylcytosine oxidation by the CXXC domain protein IDAX

Ko, Myunggon ; An, Jungeun ; Bandukwala, Hozefa S ; Chavez, Lukas ; Aijö, Tarmo ; Pastor, William A ; Segal, Matthew F ; Li, Huiming ; Koh, Kian Peng ; Lähdesmäki, Harri ; Hogan, Patrick G ; Aravind, L ; Rao, Anjana

Nature (London), 2013-05, Vol.497 (7447), p.122-126 [Periódico revisado por pares]

England: Nature Publishing Group

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