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Enzyme activities in concentrated solutions of glycinebetaine and other solutes
Enzyme activities in concentrated solutions of glycinebetaine and other solutes
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Enzyme activities in concentrated solutions of glycinebetaine and other solutes

Pollard, A ; Wyn Jones, R.G

Planta, 1979-01, Vol.144 (3), p.291-298 [Periódico revisado por pares]

Germany: Springer-Verlag

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Phosphoenolpyruvate Carboxylase from Mesembryanthemum crystallinum: Its Isolation and Inactivation in vitro
Phosphoenolpyruvate Carboxylase from Mesembryanthemum crystallinum: Its Isolation and Inactivation in vitro
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Phosphoenolpyruvate Carboxylase from Mesembryanthemum crystallinum: Its Isolation and Inactivation in vitro

WINTER, K. ; GREENWAY, H.

Journal of experimental botany, 1978-06, Vol.29 (110), p.539-546 [Periódico revisado por pares]

OXFORD AT THE CLARENDON PRESS

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A Note on Gillespie's Model of Enzyme Variation in Natural Populations
A Note on Gillespie's Model of Enzyme Variation in Natural Populations
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A Note on Gillespie's Model of Enzyme Variation in Natural Populations

Tuljapurkar, S. D.

Evolution, 1978-03, Vol.32 (1), p.216-217 [Periódico revisado por pares]

United States: Society for the Study of Evolution

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In vitro stability of nitrate reductase from wheat leaves. I. Stability of highly purified enzyme and its component activities
In vitro stability of nitrate reductase from wheat leaves. I. Stability of highly purified enzyme and its component activities
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In vitro stability of nitrate reductase from wheat leaves. I. Stability of highly purified enzyme and its component activities

Sherrard, J H ; Dalling, M J

Plant physiology (Bethesda), 1979-02, Vol.63 (2), p.346-353 [Periódico revisado por pares]

United States: American Society of Plant Physiologists

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5
Cold Lability of Pyruvate, Orthophosphate Dikinase in the Maize Leaf
Cold Lability of Pyruvate, Orthophosphate Dikinase in the Maize Leaf
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Cold Lability of Pyruvate, Orthophosphate Dikinase in the Maize Leaf

Shirahashi, K ; Hayakawa, S ; Sugiyama, T

Plant physiology (Bethesda), 1978-11, Vol.62 (5), p.826-830 [Periódico revisado por pares]

United States: American Society of Plant Physiologists

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Some regulatory properties of pea leaf carbamoyl phosphate synthetase
Some regulatory properties of pea leaf carbamoyl phosphate synthetase
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Some regulatory properties of pea leaf carbamoyl phosphate synthetase

Thomas Denny O'Neal ; Naylor, Aubrey W.

Plant physiology (Bethesda), 1976, Vol.57 (1), p.23-28 [Periódico revisado por pares]

United States: American Society of Plant Physiologists

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Low Activity of β -galactosidase in Frameshift Mutants of Escherichia coli
Low Activity of β -galactosidase in Frameshift Mutants of Escherichia coli
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Low Activity of β -galactosidase in Frameshift Mutants of Escherichia coli

Atkins, John F. ; Elseviers, Dirk ; Gorini, Luigi

Proceedings of the National Academy of Sciences - PNAS, 1972-05, Vol.69 (5), p.1192-1195 [Periódico revisado por pares]

National Academy of Sciences of the United States of America

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Factors Involved in in vitro Stabilization of Nitrate Reductase from Cotton (Gossypium hirsutum L.) Cotyledons
Factors Involved in in vitro Stabilization of Nitrate Reductase from Cotton (Gossypium hirsutum L.) Cotyledons
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Factors Involved in in vitro Stabilization of Nitrate Reductase from Cotton (Gossypium hirsutum L.) Cotyledons

Tischler, Charles R. ; Purvis, Albert C. ; Jordan, Wayne R.

Plant physiology (Bethesda), 1978-05, Vol.61 (5), p.714-717 [Periódico revisado por pares]

United States: American Society of Plant Physiologists

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Relation of Detergent HLB Number to Solubilization and Stabilization of D-Alanine Carboxypeptidase from Bacillus subtilis Membranes
Relation of Detergent HLB Number to Solubilization and Stabilization of D-Alanine Carboxypeptidase from Bacillus subtilis Membranes
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Relation of Detergent HLB Number to Solubilization and Stabilization of D-Alanine Carboxypeptidase from Bacillus subtilis Membranes

Umbreit, Jay N. ; Strominger, Jack L.

Proceedings of the National Academy of Sciences - PNAS, 1973-10, Vol.70 (10), p.2997-3001 [Periódico revisado por pares]

United States: National Academy of Sciences of the United States of America

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Studies on the glycosidases in jack bean meal. I. Isolation and properties of alpha-mannosidase
Studies on the glycosidases in jack bean meal. I. Isolation and properties of alpha-mannosidase
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Studies on the glycosidases in jack bean meal. I. Isolation and properties of alpha-mannosidase

Li, Y T

The Journal of biological chemistry, 1967-12, Vol.242 (23), p.5474-5480 [Periódico revisado por pares]

United States

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