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Refinado por: assunto: Isocitrate Lyase remover
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1
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Dissertação de Mestrado
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Análise do promotor bidirecional que controla os genes citrato sintase e isocitrato liase do fungo filamentoso Trichoderma reesei.

Morante, Estela Ynés Valencia

Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Instituto de Química 2006-08-11

Acesso online. A biblioteca também possui exemplares impressos.

2
Role of Glyoxylate Shunt in Oxidative Stress Response
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Artigo
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Role of Glyoxylate Shunt in Oxidative Stress Response

Ahn, Sungeun ; Jung, Jaejoon ; Jang, In-Ae ; Madsen, Eugene L. ; Park, Woojun

The Journal of biological chemistry, 2016-05, Vol.291 (22), p.11928-11938 [Periódico revisado por pares]

United States: Elsevier Inc

Texto completo disponível

3
Rv1915 and Rv1916 from Mycobacterium tuberculosis H37Rv form in vitro protein-protein complex
Material Type:
Artigo
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Rv1915 and Rv1916 from Mycobacterium tuberculosis H37Rv form in vitro protein-protein complex

Antil, Monika ; Gupta, Vibha

Biochimica et biophysica acta. General subjects, 2022-06, Vol.1866 (6), p.130130-130130, Article 130130 [Periódico revisado por pares]

Netherlands: Elsevier B.V

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4
An N-end rule pathway that recognizes proline and destroys gluconeogenic enzymes
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Artigo
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An N-end rule pathway that recognizes proline and destroys gluconeogenic enzymes

Chen, Shun-Jia ; Wu, Xia ; Wadas, Brandon ; Oh, Jang-Hyun ; Varshavsky, Alexander

Science (American Association for the Advancement of Science), 2017-01, Vol.355 (6323), p.366-366 [Periódico revisado por pares]

United States: American Association for the Advancement of Science

Texto completo disponível

5
Demystifying the catalytic pathway of Mycobacterium tuberculosis isocitrate lyase
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Artigo
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Demystifying the catalytic pathway of Mycobacterium tuberculosis isocitrate lyase

Ibeji, Collins U ; Salleh, Nor Amirah Mohd ; Sum, Jia Siang ; Ch'ng, Angela Chiew Wen ; Lim, Theam Soon ; Choong, Yee Siew

Scientific reports, 2020-11, Vol.10 (1), p.18925-18925, Article 18925 [Periódico revisado por pares]

England: Nature Publishing Group

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6
Structure-based screening and molecular dynamics simulations offer novel natural compounds as potential inhibitors of Mycobacterium tuberculosis isocitrate lyase
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Structure-based screening and molecular dynamics simulations offer novel natural compounds as potential inhibitors of Mycobacterium tuberculosis isocitrate lyase

Shukla, Rohit ; Shukla, Harish ; Sonkar, Amit ; Pandey, Tripti ; Tripathi, Timir

Journal of biomolecular structure & dynamics, 2018-06, Vol.36 (8), p.2045-2057 [Periódico revisado por pares]

England

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7
Structure-function insights into elusive Mycobacterium tuberculosis protein Rv1916
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Structure-function insights into elusive Mycobacterium tuberculosis protein Rv1916

Antil, Monika ; Sharma, Jyoti ; Brissonnet, Yoan ; Choudhary, Monika ; Gouin, Sébastien ; Gupta, Vibha

International journal of biological macromolecules, 2019-12, Vol.141, p.927-936 [Periódico revisado por pares]

Netherlands: Elsevier B.V

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8
The Glyoxylate Shunt, 60 Years On
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Artigo
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The Glyoxylate Shunt, 60 Years On

Dolan, Stephen K ; Welch, Martin

Annual review of microbiology, 2018-09, Vol.72 (1), p.309-330 [Periódico revisado por pares]

United States: Annual Reviews

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9
Heterogeneous multimeric structure of isocitrate lyase in complex with succinate and itaconate provides novel insights into its inhibitory mechanism
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Artigo
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Heterogeneous multimeric structure of isocitrate lyase in complex with succinate and itaconate provides novel insights into its inhibitory mechanism

Kwon, Sunghark ; Chun, Hye Lin ; Ha, Hyun Ji ; Lee, So Yeon ; Park, Hyun Ho Silman, Israel

PloS one, 2021-05, Vol.16 (5), p.e0251067-e0251067 [Periódico revisado por pares]

United States: Public Library of Science

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10
Genetic and metabolic regulation of Mycobacterium tuberculosis acid growth arrest
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Artigo
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Genetic and metabolic regulation of Mycobacterium tuberculosis acid growth arrest

Baker, Jacob J ; Abramovitch, Robert B

Scientific reports, 2018-03, Vol.8 (1), p.4168-16, Article 4168 [Periódico revisado por pares]

England: Nature Publishing Group

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