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Funcionalização de eletrodos via redução eletroquímica de derivado de arildiazônio-4,4-bipiridina e sua aplicação na construção de um biossensor de lactose baseado na imobilização

Gomes, Miquéias Ferreira

Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto 2019-03-08

Acesso online. A biblioteca também possui exemplares impressos.

  • Título:
    Funcionalização de eletrodos via redução eletroquímica de derivado de arildiazônio-4,4-bipiridina e sua aplicação na construção de um biossensor de lactose baseado na imobilização
  • Autor: Gomes, Miquéias Ferreira
  • Orientador: Naal, Zeki
  • Assuntos: Reação Click; Proteína De Ligação Da Maltose; Galectina-1; Eletrodo Eletroquimicamente Modificado; Derivado De Diazônio Piridínico; Galectin-1; Electrochemically Modified Electrode; Maltose Binding Protein; Pyridinium Diazonium Derivative; Click Chemistry
  • Notas: Tese (Doutorado)
  • Descrição: A proteína de ligação a maltose (MBP) é amplamente conhecida na literatura como um marcador para métodos de purificação de afinidade e é freqüentemente fusionada a proteínas relevantes para melhorar seu rendimento, facilitando sua purificação e aumentando sua estabilidade e solubilidade. Por outro lado, foi relatado que o nitrogênio piridínico não quaternizado do filme eletropolimerizado com N-(3-pirrol-1-ilpropil)-4,4\'-bipiridínio (PPB) desempenhou um papel importante na imobilização da proteína de ligação da maltose (MBP). Neste trabalho relatamos a modificação do eletrodo de carbono vítreo (CV) pela redução eletroquímica do derivado de arildiazônio piridínico gerado in situ e seu uso na imobilização da proteína MBP fusionada à galectina-1 (MBP-Gal-1). Resultados de voltametria cíclica mostraram formação de monocamadas com carga positiva sobre CV e que o nitrogênio não quaternizado da piridina estava disponível após a modificação. Os resultados da Espectroscopia de Capacitância Eletroquímica (ECC) indicaram que o domínio do MBP foi importante para a interação do eletrodo modificado. O tempo de imobilização e a concentração de proteína fusionada também foram relevantes para a cinética e os resultados sugeriram uma saturação em 40 minutos de interação, utilizando 5 mol L-1 de MBP-Gal-1. Experimentos de detecção de lactose indicaram que a atividade da galectina-1 foi preservada após a imobilização. A reação click realizada para promover a inclusão da maltose na superfície desse eletrodo modificado gerou resultados significativamente melhores quando comparados aos do eletrodo sem a maltose ligada em sua superfície: a proteína fusionada MBP-Gal-1 demonstrou um aumento de 62% na imobilização. Também foram observados aumentos na sensibilidade para detecção de lactose (72%) e na especificidade de interação com este mesmo carboidrato (77%)
  • DOI: 10.11606/T.59.2019.tde-15052019-160726
  • Editor: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto
  • Data de criação/publicação: 2019-03-08
  • Formato: Adobe PDF
  • Idioma: Português
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  • Realização: ABCD-USP USP   Logos de Redes Sociais: Freepik

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