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Estudo do papel de Rrp43p na montagem e estabilização do complexo do exossomo em Saccharomyces cerevisiae

Paiva, Germano Alves

Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Instituto de Química 2012-04-16

Acesso online. A biblioteca também possui exemplares impressos.

  • Título:
    Estudo do papel de Rrp43p na montagem e estabilização do complexo do exossomo em Saccharomyces cerevisiae
  • Autor: Paiva, Germano Alves
  • Orientador: Oliveira, Carla Columbano de
  • Assuntos: Exossomo; Rna; Rrp43p; Saccharomyces Cerevisiae; Exosome
  • Notas: Dissertação (Mestrado)
  • Descrição: O exossomo é um complexo constituído por até 11 subunidades (Rrp4p, Rrp6p, Rrp40p, Rrp41p, Rrp42p, Rrp43p, Rrp44p, Rrp45p, Rrp46p, Csl4p, Mtr3p) que possui atividade exorribonucleolítica 3`→5` e está envolvido no processamento e degradação de vários tipos de RNAs na célula eucariótica. O complexo tem sido estudado em diversos organismos, como leveduras, insetos, plantas, humanos e também em várias espécies de archaea. Apesar da conservação da estrutura do exossomo ao longo da evolução e de oito subunidades do exossomo eucariótico apresentarem domínios de RNase, apenas duas proteínas, Rrp6p e Rrp44p têm atividade catalítica. A despeito da importância do exossomo para a célula, ainda não está claro o papel de cada subunidade na atividade do complexo. Neste trabalho foram utilizados mutantes da subunidade Rrp43p a fim de avaliar como mutações pontuais nesta subunidade afetam a montagem e estabilização do complexo do exossomo de Saccharomyces cerevisiae. Ensaios de purificação do exossomo com TAP-Rrp43p revelaram que os mutantes co-purificam Mtr3p e Rrp44p menos eficientemente. Além disso, os mutantes também apresentam atividade exorribonucleolítica 3`→5` reduzida, indicando que o defeito na montagem do complexo pode afetar a sua atividade enzimática.
  • DOI: 10.11606/D.46.2012.tde-09052013-105201
  • Editor: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Instituto de Química
  • Data de criação/publicação: 2012-04-16
  • Formato: Adobe PDF
  • Idioma: Português
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