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Estudo da interação da peroxidase de raiz forte em interfaces nanoestruturadas

Schmidt, Thaís Fernandes

Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Ciência e Engenharia de Materiais 2008-08-01

Acesso online. A biblioteca também possui exemplares impressos.

  • Título:
    Estudo da interação da peroxidase de raiz forte em interfaces nanoestruturadas
  • Autor: Schmidt, Thaís Fernandes
  • Orientador: Oliveira Junior, Osvaldo Novais de
  • Assuntos: Biossensores; Filmes De Langmuir; Langmuir-Blodgett; Peroxidase De Raiz Forte; Biosensors; Horseradish Peroxidase; Langmuir Monolayers; Langmuir-Blodgett Films
  • Notas: Dissertação (Mestrado)
  • Descrição: Neste projeto estudou-se a interação da enzima peroxidase de raiz forte (HRP) em interfaces nanoestruturadas e sua possível aplicação em biossensores de peróxido de hidrogênio. Foram utilizadas as técnicas de Langmuir, Langmuir-Blodgett (LB) e automontagem por adsorção física para formar filmes nanoestruturados. A interação da enzima com espécies em interfaces foi investigada com materiais que serviram de matrizes de adsorção, ou seja, a quitosana (Ch) e o fosfolipídio 1,2-dipalmitoil-sn-glicero-3-[fosfatidil-rac-(1-glicerol)] (sal de sódio) (DPPG). Os filmes de Langmuir foram caracterizados com medidas de pressão e potencial de superfície, espectroscopia no infravermelho, e tensão superficial dinâmica. Para os filmes LB e automontados, empregaram-se espectroscopias de fluorescência, ultravioleta-visível e infravermelho e microgravimetria por cristal de quartzo. A peroxidase de raiz forte apresentou forte interação com DPPG, confirmada em filmes de Langmuir por medidas de pressão de superfície, elasticidade dinâmica e de espectroscopia de reflexão e absorção no infravermelho, com modulação por polarização (PM-IRRAS). A massa de peroxidase transferida em filmes Langmuir-Blodgett (LB) mistos com DPPG foi de aproximadamente 200 ng, de acordo com medidas com uma microbalança de cristal de quartzo. A atividade da HRP foi mantida no filme LB, inclusive com atividade catalítica maior do que em meio homogêneo e nos filmes automontados com quitosana. As medidas de atividade não afetaram a morfologia dos filmes LB, estudada com microscopia de força atômica (AFM), ao contrário dos filmes automontados. Conclui-se que a imobilização de HRP é mais eficiente num filme LB, com matriz fosfolipídica, apresentando boas perspectivas de emprego em biossensores de peróxido de hidrogênio.
  • DOI: 10.11606/D.88.2008.tde-11092008-145510
  • Editor: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Ciência e Engenharia de Materiais
  • Data de criação/publicação: 2008-08-01
  • Formato: Adobe PDF
  • Idioma: Português
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