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Efeito de difenóis sobre alguns processos oxidativos

Augusto, Ohara

Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Instituto de Química 1975-11-27

Acesso online. A biblioteca também possui exemplares impressos.

  • Título:
    Efeito de difenóis sobre alguns processos oxidativos
  • Autor: Augusto, Ohara
  • Orientador: Cilento, Giuseppe
  • Assuntos: Anion Radical Superóxido; Oxidações Biológicas; Oxidação; Microssomas; Hemoglobina; Superóxido Dismutase; Difenóis; Bioquímica; Biofísica; Diphenols; Superoxide Anion Radical; Oxidation; Biochemistry; Microssomes; Biological Oxidations; Biophysics; Dismutase Superoxide; Hemoglobin
  • Notas: Tese (Doutorado)
  • Descrição: Catecol e catecolaminas foram ensaiados sobre as atividades NADPH e NADH oxidásica dos microssomos. Quantidades catalíticas de adrenalina aumentam de duas a três vezes a velocidade de oxidação do NADPH, após um pequeno período de indução. O efeito da adrenalina é suprimido pela superóxido dismutase, se a enzima é adicionada antes de iniciada a reação. O efeito catalítico é atribuído a dois produtos de oxidação da adrenalina pelo íon superóxido; à quinona, produto de oxidação de dois elétrons e ao adrenocromo, produto de oxidação de quatro elétrons. Provavelmente, o adrenocromo reoxida a NADPH citocromo c redutase, e a quinona formada reage com oxigênio, regenerando adrenocromo. A adrenalina não mostrou qualquer efeito sobre a atividade NADH oxidásica, nem sobre a atividade NADPH oxidásica, estimulada por menadiona. Provavelmente, durante estes processos, dois elétrons são transferidos simultaneamente ao oxigênio. Catecol e catecolaminas duplicam a velocidade de oxidação do NADH em presença de quantidades catalíticas de NADH-citocromo b5 redutase e citocromo b5. Este resultado sugere a formação do íon superóxido, durante a autoxidação do citocromo b5. Catecol e p-hidroquinona promovem, cataliticamente, a oxidação da oxihemoglobina e oximioglobina à forma ferri. A velocidade de oxidação da oxihemoglobina mostra dependência de primeira ordem em relação à concentração de hemeproteína e de meia ordem em relação ao difenol ; contudo a altas concentrações dos catalisadores observa-se saturação, com valores de Vmáx similares para ambos os difenóis. É proposto que uma quinona , inicialmente formada, oxida a oxihemeproteína com liberação de oxigênio; por sua vez, a semiquinona oxida uma segunda molécula de oxihemeproteína, sendo que o oxigênio ligado recebe dois elétrons. Exceto para o caso da oximioglobina, que é mais reativa, a forma reduzida do catalisador deve estar presente para se opor ao desaparecimento da semiquinona por dismutação. Desde que se observa a liberação de oxigênio, esperada para a formação de água, o sistema pode ser considerado modelo de oxidase terminal. Infere-se tentativamente, que a oxihemoglobina tem estrutura HbFe2+ ...O2, e que a velocidade da oxidação catalisada é limitada pela velocidade de produção da verdadeira forma reativa, a estrutura ferri-superóxido, HbFe3+...O-2.
  • DOI: 10.11606/T.46.1975.tde-07022013-124921
  • Editor: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Instituto de Química
  • Data de criação/publicação: 1975-11-27
  • Formato: Adobe PDF
  • Idioma: Português
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