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Estudo das variações conformacionais das albuminas humana e bovina em solução por espalhamento de raio-x a baixo ângulo

Olivieri, Johnny Rizzieri

Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Instituto de Física e Química de São Carlos 1992-04-22

Acesso online. A biblioteca também possui exemplares impressos.

  • Título:
    Estudo das variações conformacionais das albuminas humana e bovina em solução por espalhamento de raio-x a baixo ângulo
  • Autor: Olivieri, Johnny Rizzieri
  • Orientador: Craievich, Aldo Felix
  • Assuntos: Não Disponível; Not Available
  • Notas: Tese (Doutorado)
  • Descrição: Soro Alumina bovina (BSA) e humana (HSA) tem um grande interesse biológico devido às suas propriedades como armazenadoras e transportadoras de outras substâncias. Essas proteínas agem também no controle da pressão osmótica do sangue. Elas têm 585 e 582 resíduos de amino-ácidos e pesam aproximadamente 66500 e 66300 daltons, respectivamente. Usando Espalhamento de Raio-x a baixo ângulo, estudamos BSA e HSA nos pH´s entre 2.5 e 7.0. As medidas de intensidade de espalhamento, normalizadas em relação ao feixe incidente, tempo de exposição e espalhamento devido ao solvente e capilar, e corrigidas devido à concentração e à forma do feixe, mostraram uma forte dependência da forma das albuminas com o pH. O raio de giração encontrado apresentou valores entre 26.7Å e 35.0Å e a análise da função distribuição de distâncias P(r) tem mostrado que essas proteínas sofrem uma variação conformacional com o pH. Diferentes modelos teóricos têm sido propostos e analisados, comparando as funções P(r) calculadas dos modelos com as experimentais. A grande variedade de formas encontradas para ambas as proteínas indicam que BSA e HSA são macromoléculas muito flexíveis
  • DOI: 10.11606/T.54.1992.tde-16032015-113728
  • Editor: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Instituto de Física e Química de São Carlos
  • Data de criação/publicação: 1992-04-22
  • Formato: Adobe PDF
  • Idioma: Português
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  • Realização: ABCD-USP USP   Logos de Redes Sociais: Freepik

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